Последнее обновление: 2021-10-06 19:56:08
С профилактической целью на 1 кубический литр воды рекомендуется использовать 200-300 грамм перекиси водорода 30-40% или 100-150 грамм 60% вещества. Срок воздействия в этом случае составляет 12 часов, после окончания которых можно использовать сооружение по прямому назначению.
Каталаза присутствует в тканях животных, растений, грибов, и в микроорганизмах. В клетке она находится в пероксисомах. У человека, в основном, локализуется в эритроцитах, печени, почках. Каталаза относится к ферментам антиоксидантного действия.
Каталазу находят в крови, костном мозге, слизистых оболочках, печени, почках, т. е. в клетках, где происходит интенсивное окисление с образованием Н2О2. Поскольку перекись водорода H2O2, также является радикалом и оказывает повреждающее действие, в клетке происходит ее постоянная инактивация ферментом каталазой.
Каталаза применяется в процессах деградации остаточных количеств пероксида водорода, используемого в различных технологиях легкой, химической и пищевой промышленности. Наиболее широко фермент применяется в технологии отбеливания хлопкосодержащих текстильных материалов с использованием пероксида водорода.
КАТАЛАЗА — фермент класса оксидоре дуктаз; катализирует реакцию разложения токсичной для организма перекиси водорода (H2O2) с образованием Н2О и О2. ... каталаза — фермент класса оксидоредуктаз; катализирует разложение токсичного для живых клеток пероксида водорода на воду и кислород.
Эта реакция объясняется влиянием фермента каталазы, содержащегося во всех органических соединениях. Пероксисомы (микротельца)(peroxysomae) – мембранные органеллы, содержащие каталазу – фермент, синтезирующий и разрушающий перекись водорода, которая обладает сильным повреждающим эффектом.
Содержится почти во всех организмах. ... Функция каталазы сводится к разрушению токсичного пероксида водорода, образующегося в ходе различных окислительных процессов в организме. Каталаза является каталитически совершенным ферментом - она ускоряет разложение пероксида водорода в 90 миллиардов раз.
Активность фермента выражается в скорости накопления продукта или скорости убыли субстрата в пересчете на количество материала, содержащего фермент.
Для выражения активности в практической работе с ферментами часто пользуются произвольными понятиями удельной и молярной активности. Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка).
удельная активность препарата, которая выражается в единицах энзимной активности фермента (МЕ или ЕД) на 1 мг препарата или на 1 мг ферментного белка (в последнем случае удельная активность характеризует чистоту препарата).
Регуляция активности ферментов может осуществляться путем их ковалентной модификации. При этом одни ферменты модифицируются под действием других ферментов, что приводит к повышению или снижению их активности. Модификация ферментов происходит в процессе их аденилирования, фосфорилирования или ацетилирования.
Ковалентная модификация заключается в обратимом присоединении или отщеплении определенной группы, благодаря чему изменяется активность фермента. Чаще всего такой группой является фосфорная кислота, реже метильные и ацетильные группы. Фосфорилирование фермента происходит по остаткам серина и тирозина.
Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5).
Сложные ансамбли окислительно-восстановительных ферментов, такие, например, как цитохромная система, находятся в митохондриях. В этих же субклеточных частицах локализован набор ферментов цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот. Ферменты активирования аминокислот распределены в гиалоплазме, но они же есть и в ядре.